Polifenol oxidasa
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Bases de datos de enzimas
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| Número EC | 1.14.18.1 | |||
| Número CAS | 9002-10-2 | |||
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La polifenol oxidasa (PPO, conocida también como monofenol monooxigenasa) es una enzima tetramérica que contiene cuatro átomos de cobre por molécula, y posee sitios de unión para compuestos aromáticos y oxígeno.[1] La enzima cataliza la O-hidroxilación de monofenoles (fenoles en los cuales el anillo bencénico contiene un único sustituyente hidroxilo) para convertirlos en O-difenoles (fenoles con dos sustituyentes hidroxilo). La misma enzima puede, posteriormente, catalizar la oxidación de los O-difenoles para formar O-quinonas. Las o-quinonas son muy reactivas y atacan a una gran variedad de componentes celulares. La rápida polimerización de las O-quinonas produce pigmentos de color negro, marrón o rojo, lo que a su vez es la causa del pardeamiento enzimático. El aminoácido tirosina contiene un único anillo fenólico que puede ser oxidado por la acción de las PPOs para formar O-quinona, por lo tanto las PPOs son a veces referidas como tirosinasas.[2]
La nomenclatura de enzimas diferencia entre las monofenol oxidasas (tirosinasas) y O-difenol:oxígeno oxidorreductasas. Por lo tanto por favor remitirse a los artículos tirosinasa y catecol oxidasa para más información sobre estas enzimas.
Existe una mezcla de las enzimas monofenol y catecol oxidasa en prácticamente todos los tejidos vegetales, y también pueden ser encontradas en bacterias, animales y hongos. En los insectos, existen polifenol oxidasas presentes en la cutícula[3] y sus productos son los responsables de la tolerancia a la desecación.
Los polímeros producidos por la reacción de las quinonas son los responsables del oscurecimiento de tejidos vegetales cuando se dañan físicamente. Esto se observa fácilmente en plátanos o patatas, que tienen altos niveles de PPOs. Cuando las células vegetales se encuentran sanas e intactas, las PPOs y sus sustratos, los fenoles, se encuentran en compartimientos separados (cloroplastos y vacuolas, respectivamente). Sin embargo, cuando la célula se desorganiza al envejecer, o como resultado de daño físico o infeccioso, las enzimas y sustratos se juntan y sucede la reacción descrita. El oscurecimiento producido por éstas enzimas causa grandes pérdidas a la industria agropecuaria. Por esto, el contenido de polifenol oxidasas, y su nivel de actividad son muy importantes para determinar la calidad de frutos y vegetales.
De hecho el pardeamiento producido por las PPO no siempre es una reacción indeseable; el familiar color marrón del té y del cacao[4] se producen por acción del pardeamiento enzimático debido a las PPO durante el procesamiento del producto.
Se ha utilizadao a la tentoxina en recientes investigaciones para eliminar la actividad polifenol oxidasa en plántulas de algunas plantas superiores.[5] La tropolona es un inhibidor de las polifenol oxidasas presentes en las uvas.[6] Y otro inhibidor de esta enzima es el pirosulfito de postasio (K2S2O5).[7]
La profenoloxidasa es una forma modificada del sistema del complemento encontrado en algunos invertebrados, incluyendo a insectos, cangrejos y gusanos.[8]
Referencias[editar]
- ↑ http://www.worthington-biochem.com/TY/default.html, Polyphenol Oxidase - Worthington Enzyme Manual. Accessed 13 September 2011
- ↑ Mayer, AM (noviembre de 2006). «Polyphenol oxidases in plants and fungi: Going places? A review». Phytochemistry 67 (21): 2318-2331. PMID 16973188. doi:10.1016/j.phytochem.2006.08.006.
- ↑ Sugumaran M, Lipke H (mayo de 1983). «Quinone methide formation from 4-alkylcatechols: a novel reaction catalyzed by cuticular polyphenol oxidase». FEBS Letters 155 (1): 65-68. doi:10.1016/0014-5793(83)80210-5.
- ↑ QUESNEL V.C., JUGMOHUNSINGH K. (mayo de 2006). «BROWNING REACTION IN DRYING CACAO». Journal of the Science of Food and Agriculture 21 (10): 537-541. doi:10.1002/jsfa.2740211011.
- ↑ Duke SO, Vaughn KC (abril de 1982). «Lack of involvement of polyphenol oxidase in ortho-hydroxylation of phenolic compounds in mung bean seedlings». Physiologia Plantarum 54 (4): 381-385. doi:10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x.
- ↑ Time-dependent inhibition of grape polyphenol oxidase by tropolone. Edelmira Valero, Manuela Garcia-Moreno, Ramon Varon and Francisco Garcia-Carmona, J. Agric. Food Chem., 1991, 39 (6), pp 1043–1046, doi 10.1021/jf00006a007
- ↑ Del Signore A, Romeoa F, Giaccio M (mayo de 1997). «Content of phenolic substances in basidiomycetes». Mycological Research 101 (5): 552-556. doi:10.1017/S0953756296003206.
- ↑ Immunity and the Invertebrates Beck, Gregory and Habicht, Gail S, Scientific American, November 1996, pages 60-66
- Proteomics of multigenic families from species underrepresented in databases: the case of loquat (Eriobotrya japonica Lindl.) polyphenol oxidases (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).. Sellés-Marchart S, Luque I, Casado-Vela J, Martínez-Esteso MJ, Bru-Martínez R. Journal of Proteome Research. 2008 Sep;7(9):4095-106.
- Effect of detergents, trypsin and unsaturated fatty acids on latent loquat fruit polyphenol oxidase: basis for the enzyme's activity regulation. Sellés-Marchart S, Casado-Vela J, Bru-Martínez R. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2007 Aug 15;464(2):295-305.
- Isolation of a latent polyphenol oxidase from loquat fruit (Eriobotrya japonica Lindl.): kinetic characterization and comparison with the active form. Sellés-Marchart S, Casado-Vela J, Bru-Martínez R. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2006 Feb 15;446(2):175-85.
- Boyer, R.F. 2000."Modern Experimental Biochemistry". 3rd Edition. Pearson Benjamin Cummings. USA Medicina y Salud
Datos: Q3652158